ID:
006237
Tipo Insegnamento:
Obbligatorio
Durata (ore):
48
CFU:
6
SSD:
BIOCHIMICA
Url:
BIOTECNOLOGIE/COMUNE Anno: 1
Anno:
2024
Dati Generali
Periodo di attività
Secondo Semestre (17/02/2025 - 31/05/2025)
Syllabus
Obiettivi Formativi
La Biochimica è una disciplina che appartiene alle scienze della vita e affronta lo studio delle molecole e macromolecole biologiche e l'organizzazione delle reazioni chimiche che avvengono nelle cellule e negli organismi viventi. L’obiettivo principale del corso consiste nel fornire agli studenti le basi per affrontare lo studio e la comprensione della natura chimica e struttura dei costituenti della materia vivente, delle trasformazioni delle biomolecole, e dei cambi di energia ad esse associate. Lo studente è guidato lungo il percorso, perché arrivi alla comprensione della relazione tra la struttura e la funzione delle macromolecole, e delle strategie di regolazione delle loro funzioni.
Conoscenza e comprensione
Lo studente:
- Conosce correttamente la terminologia biochimica;
- Conosce le basi biochimiche dei sistemi e dei processi biologici;
- Conosce i diversi livelli di struttura delle macromolecole ed i loro elementi essenziali;
- Conosce gli elementi di base della catalisi enzimatica, la cinetica di una reazione catalizzata ed i principi della regolazione;
- Conosce le vie metaboliche principali e loro integrazioni
-Conosce le tecniche di base per lo studio delle proteine
Capacità di applicare conoscenza e comprensione
Lo studente:
- sa utilizzare correttamente la terminologia biochimica
- sa valutare il possibile impatto di variazioni della struttura di macromolecole biologiche sulla loro funzione;
- è in grado di utilizzare le conoscenze di cinetica enzimatica per programmare un esperimento in laboratorio;
- sa valutare il possibile effetto dei modulatori dell' attività enzimatica in campo terapeutico
- è in grado di orientarsi nelle principali vie metaboliche e comprendere l’impatto sulle stesse di variazioni fisiologiche
-è in grado di identificare l'approccio metodologico di base per lo studio delle proteine
Conoscenza e comprensione
Lo studente:
- Conosce correttamente la terminologia biochimica;
- Conosce le basi biochimiche dei sistemi e dei processi biologici;
- Conosce i diversi livelli di struttura delle macromolecole ed i loro elementi essenziali;
- Conosce gli elementi di base della catalisi enzimatica, la cinetica di una reazione catalizzata ed i principi della regolazione;
- Conosce le vie metaboliche principali e loro integrazioni
-Conosce le tecniche di base per lo studio delle proteine
Capacità di applicare conoscenza e comprensione
Lo studente:
- sa utilizzare correttamente la terminologia biochimica
- sa valutare il possibile impatto di variazioni della struttura di macromolecole biologiche sulla loro funzione;
- è in grado di utilizzare le conoscenze di cinetica enzimatica per programmare un esperimento in laboratorio;
- sa valutare il possibile effetto dei modulatori dell' attività enzimatica in campo terapeutico
- è in grado di orientarsi nelle principali vie metaboliche e comprendere l’impatto sulle stesse di variazioni fisiologiche
-è in grado di identificare l'approccio metodologico di base per lo studio delle proteine
Prerequisiti
Lo studente deve tuttavia avere le conoscenze di base delle scienze esatte (fisica, chimica e matematica), ed una conoscenza delle nozioni di base della biologia cellulare, con particolare attenzione a quella animale, con proprietà di linguaggio e padronanza scientifica.
Metodi didattici
Il corso è strutturato in lezioni teoriche per 48 ore complessive di didattica (6 CFU). L'insegnamento è strutturato in lezioni teoriche in presenza, svolte in aula, e con contemporaneo live streaming sincrono. Le lezioni si svolgono settimanalmente e l’esposizione avviene mediante l’utilizzo di diapositive su power-point e, per la miglior comprensione delle reazioni biochimiche, anche della lavagna. Le ultime 4 ore del Corso sono dedicate al ripasso degli argomenti principali del programma.
Verrà creata un classroom dedicata con cui docente/studenti potranno interagire ed in cui verrà caricato materiale didattico
Verrà creata un classroom dedicata con cui docente/studenti potranno interagire ed in cui verrà caricato materiale didattico
Verifica Apprendimento
L’obiettivo della prova d’esame consiste nel verificare il livello di conoscenza ed approfondimento degli argomenti del programma del corso e la capacità di ragionamento sviluppata dallo studente
La valutazione è espressa in trentesimi (voto minimo 18 voto massimo 30 e lode).
L’esame è un test scritto composto di 31 domande a risposta chiusa e scelta multipla sugli argomenti trattati durante le lezioni e le esercitazioni. Alla risposta corretta verrà assegnato 1 punto, alla risposta sbagliata o non data verranno assegnati zero (0) punti.
Per superare l’esame (voto 18/30) è necessario rispondere correttamente almeno a 18 quesiti.
La durata dell'intera prova sarà di 35 minuti massimo.
Per le studentesse e gli studenti con Disturbo Specifico di Apprendimento (DSA) verrà concordata singolarmente la modalità e la durata di svolgimento della prova.
La valutazione è espressa in trentesimi (voto minimo 18 voto massimo 30 e lode).
L’esame è un test scritto composto di 31 domande a risposta chiusa e scelta multipla sugli argomenti trattati durante le lezioni e le esercitazioni. Alla risposta corretta verrà assegnato 1 punto, alla risposta sbagliata o non data verranno assegnati zero (0) punti.
Per superare l’esame (voto 18/30) è necessario rispondere correttamente almeno a 18 quesiti.
La durata dell'intera prova sarà di 35 minuti massimo.
Per le studentesse e gli studenti con Disturbo Specifico di Apprendimento (DSA) verrà concordata singolarmente la modalità e la durata di svolgimento della prova.
Testi
Schemi e figure forniti dal docente.
A scelta uno dei seguenti testi:
"I principi di Biochimica di Lehninger" di Nelson-Cox, Zanichelli
"Biochimica" di Berg-Tynoczko-Stryer, Zanichelli
A scelta uno dei seguenti testi:
"I principi di Biochimica di Lehninger" di Nelson-Cox, Zanichelli
"Biochimica" di Berg-Tynoczko-Stryer, Zanichelli
Contenuti
NELLA PRIMA PARTE DEL CORSO (circa 18 ore), dopo una breve introduzione, verranno sviluppati i temi della struttura delle proteine e della relazione con la funzione biologica, con particolare attenzione al trasporto dell’ossigeno e soprattutto alla catalisi enzimatica. Nello specifico:
Introduzione: La cellula, le biomolecole, I legami covalenti e non covalenti, i principi di termodinamica
Le proteine: Struttura, funzioni e catalisi
Amminoacidi: struttura generale e classificazione.
Proteine: struttura e funzione. Livelli strutturali. Il folding delle proteine.
Proteine fibrose: struttura di alfa-cheratina, collagene e fibroina della seta.
Proteine globulari: struttura e funzione di mioglobina ed emoglobina; il gruppo eme; curva di saturazione; regolazione dell'affinità dell'emoglobina per l'ossigeno.
Enzimi: caratteristiche generali; energia di attivazione e velocità di reazione; concetti generali sulla cinetica enzimatica. Meccanismi di regolazione: inibitori competitivi e non competitivi; enzimi allosterici ed enzimi regolati da modificazioni covalenti.
Strategie catalitiche. Catalisi delle serina-proteasi. La cascata della coagulazione del sangue come esempio per chiarire determinanti di specificità (concetto di esosito), il ruolo dei cofattori e della formazione di complessi macromolecolari.
Principali tecniche di separazione delle proteine (elettroforesi, cromatografia, ELISA)
NELLA SECONDA PARTE DEL CORSO (circa 10 ore), si esaminerà la struttura delle altre macromolecole, e la struttura delle membrane biologiche con le loro funzioni, inclusi cenni sulla biosegnalazione. Nel dettaglio:
I carboidrati: struttura e funzioni
I nucleotidi: struttura e funzione.
Gli acidi nucleici: struttura e funzione
I lipidi: struttura e funzione
Membrane Biologiche e trasporto
Struttura e funzione delle membrane. Fluidità. Permeabilità. Trasporto passivo ed attivo. I trasportatori di membrana. Modelli di trasportatori e dettagli sui trasportatori GLUT.
Recettori di membrana: meccanismi generali della trasduzione del segnale: recettori ad attività chinasica intrinseca, recettori accoppiati a proteine G.
NELLA TERZA PARTE DEL CORSO (circa 20 ore), si esamineranno i principi di bioenergetica e le principali vie metaboliche con particolare attenzione alle strategie di regolazione ed al loro controllo integrato. Nel dettaglio:
Bioenergetica e Metabolismo
Principi di bioenergetica. Il trasferimento di gruppi fosfato. Struttura e funzione dell’ATP. I trasportatori di elettroni (NADH, NADPH e FADH2). Il coenzima A.
Concetti generali sui carboidrati. Utilizzo del glucosio. Glicolisi: fasi e regolazione. La gluconeogenesi. Regolazione allosterica ed ormonale. Concetti generali sulla Via del pentosio fosfato.
Glicogeno. La degradazione e la sintesi, e la regolazione coordinata.
Destino del piruvato in condizioni aerobiche ed anaerobiche. Sintesi di Acetil-CoA: piruvato deidrogenasi. La fermentazione lattica (ciclo di Cori) ed alcolica.
Ciclo dell'acido citrico: Funzioni, bilancio energetico e regolazione.
Degradazione dei lipidi: mobilizzazione e trasporto degli acidi grassi. Ossidazione degli acidi grassi. I corpi chetonici.
Degradazione degli amminoacidi e delle proteine: Ossidazione degli amminoacidi.
Fosforilazione ossidativa: I trasportatori di elettroni. Flusso degli elettroni e sintesi di ATP.
Biosintesi dei lipidi: Biosintesi degli acidi grassi. Acetil-CoA carbossilasi e sintesi di malonil-CoA e regolazione. Acido grasso sintasi.
Integrazione del metabolismo: Inter-relazioni metaboliche tra i vari organi. Ciclo digiuno-alimentazione. Regolazione ormonale.
Introduzione: La cellula, le biomolecole, I legami covalenti e non covalenti, i principi di termodinamica
Le proteine: Struttura, funzioni e catalisi
Amminoacidi: struttura generale e classificazione.
Proteine: struttura e funzione. Livelli strutturali. Il folding delle proteine.
Proteine fibrose: struttura di alfa-cheratina, collagene e fibroina della seta.
Proteine globulari: struttura e funzione di mioglobina ed emoglobina; il gruppo eme; curva di saturazione; regolazione dell'affinità dell'emoglobina per l'ossigeno.
Enzimi: caratteristiche generali; energia di attivazione e velocità di reazione; concetti generali sulla cinetica enzimatica. Meccanismi di regolazione: inibitori competitivi e non competitivi; enzimi allosterici ed enzimi regolati da modificazioni covalenti.
Strategie catalitiche. Catalisi delle serina-proteasi. La cascata della coagulazione del sangue come esempio per chiarire determinanti di specificità (concetto di esosito), il ruolo dei cofattori e della formazione di complessi macromolecolari.
Principali tecniche di separazione delle proteine (elettroforesi, cromatografia, ELISA)
NELLA SECONDA PARTE DEL CORSO (circa 10 ore), si esaminerà la struttura delle altre macromolecole, e la struttura delle membrane biologiche con le loro funzioni, inclusi cenni sulla biosegnalazione. Nel dettaglio:
I carboidrati: struttura e funzioni
I nucleotidi: struttura e funzione.
Gli acidi nucleici: struttura e funzione
I lipidi: struttura e funzione
Membrane Biologiche e trasporto
Struttura e funzione delle membrane. Fluidità. Permeabilità. Trasporto passivo ed attivo. I trasportatori di membrana. Modelli di trasportatori e dettagli sui trasportatori GLUT.
Recettori di membrana: meccanismi generali della trasduzione del segnale: recettori ad attività chinasica intrinseca, recettori accoppiati a proteine G.
NELLA TERZA PARTE DEL CORSO (circa 20 ore), si esamineranno i principi di bioenergetica e le principali vie metaboliche con particolare attenzione alle strategie di regolazione ed al loro controllo integrato. Nel dettaglio:
Bioenergetica e Metabolismo
Principi di bioenergetica. Il trasferimento di gruppi fosfato. Struttura e funzione dell’ATP. I trasportatori di elettroni (NADH, NADPH e FADH2). Il coenzima A.
Concetti generali sui carboidrati. Utilizzo del glucosio. Glicolisi: fasi e regolazione. La gluconeogenesi. Regolazione allosterica ed ormonale. Concetti generali sulla Via del pentosio fosfato.
Glicogeno. La degradazione e la sintesi, e la regolazione coordinata.
Destino del piruvato in condizioni aerobiche ed anaerobiche. Sintesi di Acetil-CoA: piruvato deidrogenasi. La fermentazione lattica (ciclo di Cori) ed alcolica.
Ciclo dell'acido citrico: Funzioni, bilancio energetico e regolazione.
Degradazione dei lipidi: mobilizzazione e trasporto degli acidi grassi. Ossidazione degli acidi grassi. I corpi chetonici.
Degradazione degli amminoacidi e delle proteine: Ossidazione degli amminoacidi.
Fosforilazione ossidativa: I trasportatori di elettroni. Flusso degli elettroni e sintesi di ATP.
Biosintesi dei lipidi: Biosintesi degli acidi grassi. Acetil-CoA carbossilasi e sintesi di malonil-CoA e regolazione. Acido grasso sintasi.
Integrazione del metabolismo: Inter-relazioni metaboliche tra i vari organi. Ciclo digiuno-alimentazione. Regolazione ormonale.
Lingua Insegnamento
ITALIANO
Corsi
Corsi
BIOTECNOLOGIE
Laurea
3 anni
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