ID:
006237
Tipo Insegnamento:
Obbligatorio
Durata (ore):
48
CFU:
6
SSD:
BIOCHIMICA
Url:
CHIMICA/PERCORSO COMUNE Anno: 3
Anno:
2024
Dati Generali
Periodo di attività
Primo Semestre (16/09/2024 - 20/12/2024)
Syllabus
Obiettivi Formativi
Obiettivi formativi.
L’obiettivo del corso consiste: - nella conoscenza della natura chimica e della struttura dei costituenti la materia vivente, delle trasformazioni delle biomolecole e delle variazioni energetiche ad esse associate; - nella comprensione della relazione tra struttura e funzione delle macromolecole e nello studio dei meccanismi di regolazione dei processi biologici.
Conoscenza e comprensione.
Lo studente apprenderà: la complessa struttura delle macromolecole, gli elementi di base della catalisi enzimatica, le vie metaboliche principali e loro interconnessioni.
L’obiettivo del corso consiste: - nella conoscenza della natura chimica e della struttura dei costituenti la materia vivente, delle trasformazioni delle biomolecole e delle variazioni energetiche ad esse associate; - nella comprensione della relazione tra struttura e funzione delle macromolecole e nello studio dei meccanismi di regolazione dei processi biologici.
Conoscenza e comprensione.
Lo studente apprenderà: la complessa struttura delle macromolecole, gli elementi di base della catalisi enzimatica, le vie metaboliche principali e loro interconnessioni.
Prerequisiti
Non sono previste propedeuticità.
Metodi didattici
Il corso è strutturato in lezioni teoriche frontali per 48 ore complessive di didattica (6 CFU). Le lezioni si svolgono mediante l’utilizzo di diapositive e, per la miglior comprensione dei processi biochimici, anche della lavagna classica. Le ultime ore del Corso sono dedicate al ripasso degli argomenti principali del programma e a chiarimenti sulle modalità di esame. Verranno messe a disposizione degli studenti le diapositive proiettate a lezione.
Verifica Apprendimento
L’esame permette di accertare il raggiungimento degli obiettivi in termini di conoscenza e di capacità di comprensione degli argomenti trattati. La valutazione è espressa in trentesimi (voto minimo 18).
Esame orale di 15 minuti circa, in cui lo studente dovrà rispondere a 6 domande sugli argomenti del programma. Non è superato l'esame se risultano insufficienti i seguenti argomenti: amminoacidi, legame peptidico, meccanismi allosterici e modificazione covalente reversibile delle proteine per regolarne l'attività biologica.
Esame orale di 15 minuti circa, in cui lo studente dovrà rispondere a 6 domande sugli argomenti del programma. Non è superato l'esame se risultano insufficienti i seguenti argomenti: amminoacidi, legame peptidico, meccanismi allosterici e modificazione covalente reversibile delle proteine per regolarne l'attività biologica.
Testi
Il libro "Introduzione alla Biochimica di Lehninger" di Nelson-Cox, Zanichelli.
Contenuti
NELLA PRIMA PARTE DEL CORSO (18 ore) verranno sviluppati i temi della struttura delle proteine e della relazione tra struttura proteica e corrispondente funzione biologica, con particolare attenzione al trasporto dell’ossigeno e alla catalisi enzimatica.
Argomenti in dettaglio.
Introduzione: la cellula, le biomolecole, i legami covalenti e non covalenti, gruppi funzionali, conformazione e configurazione, il solvente acquoso.
Struttura e classificazione degli amminoacidi; il legame peptidico.
Proteine: avvolgimento e livelli strutturali.
Relazione struttura-funzione delle proteine: proteine fibrose (alfa-cheratina, collagene e cenni a fibroina della seta ed elastina); proteine globulari (mioglobina ed emoglobina; funzioni, curve di saturazione e regolazione dell'affinità dell'emoglobina per l'ossigeno).
Enzimi: caratteristiche generali; energia di attivazione e velocità di reazione; concetti generali di cinetica enzimatica. Meccanismi di regolazione: inibitori competitivi e non competitivi; enzimi allosterici ed enzimi regolati da modificazioni covalenti reversibili. I principali meccanismi di regolazione dell'attività catalitica di un enzima. Strategie catalitiche della chimotripsina.
NELLA SECONDA PARTE DEL CORSO (10 ore), si prenderà in esame la struttura/funzione di altre macromolecole (carboidrati, nucleotidi, lipidi) e l’organizzazione delle membrane biologiche con le loro funzioni, trasporto transmembrana passivo ed attivo, cenni alla biosegnalazione.
NELLA TERZA PARTE DEL CORSO (circa 20 ore), si esamineranno i principi di bioenergetica e le principali vie metaboliche, le strategie della loro regolazione.
Argomenti in dettaglio.
Principi di bioenergetica. Il trasferimento di gruppi fosfato. Struttura e funzione dell’ATP. I trasportatori di elettroni (NADH, NADPH e FADH2). Il coenzima A.
Glicolisi: fasi e regolazione. Gluconeogenesi. Regolazione allosterica ed ormonale. Via del pentosio fosfato.
Il Glicogeno: degradazione, sintesi.
Destino del Piruvato in condizioni aerobiche: sintesi di Acetil-CoA. La fermentazione lattica. Cenni alla fermentazione alcolica.
Ciclo dell'acido Citrico: funzioni, bilancio energetico e regolazione.
Degradazione dei lipidi: assorbimento, trasporto, deposito e mobilizzazione degli acidi grassi. Ossidazione degli acidi grassi. Cenni ai Corpi Chetonici.
Cenni al catabolismo degli amminoacidi. Ciclo dell’Urea.
Fosforilazione ossidativa: catena di trasporto di elettroni e sintesi di ATP.
Biosintesi degli acidi grassi: acetil-CoA carbossilasi, acido grasso sintasi. Regolazione integrata tra biosintesi e ossidazione degli acidi grassi.
Cenni a integrazione del metabolismo: ciclo digiuno-alimentazione.
Argomenti in dettaglio.
Introduzione: la cellula, le biomolecole, i legami covalenti e non covalenti, gruppi funzionali, conformazione e configurazione, il solvente acquoso.
Struttura e classificazione degli amminoacidi; il legame peptidico.
Proteine: avvolgimento e livelli strutturali.
Relazione struttura-funzione delle proteine: proteine fibrose (alfa-cheratina, collagene e cenni a fibroina della seta ed elastina); proteine globulari (mioglobina ed emoglobina; funzioni, curve di saturazione e regolazione dell'affinità dell'emoglobina per l'ossigeno).
Enzimi: caratteristiche generali; energia di attivazione e velocità di reazione; concetti generali di cinetica enzimatica. Meccanismi di regolazione: inibitori competitivi e non competitivi; enzimi allosterici ed enzimi regolati da modificazioni covalenti reversibili. I principali meccanismi di regolazione dell'attività catalitica di un enzima. Strategie catalitiche della chimotripsina.
NELLA SECONDA PARTE DEL CORSO (10 ore), si prenderà in esame la struttura/funzione di altre macromolecole (carboidrati, nucleotidi, lipidi) e l’organizzazione delle membrane biologiche con le loro funzioni, trasporto transmembrana passivo ed attivo, cenni alla biosegnalazione.
NELLA TERZA PARTE DEL CORSO (circa 20 ore), si esamineranno i principi di bioenergetica e le principali vie metaboliche, le strategie della loro regolazione.
Argomenti in dettaglio.
Principi di bioenergetica. Il trasferimento di gruppi fosfato. Struttura e funzione dell’ATP. I trasportatori di elettroni (NADH, NADPH e FADH2). Il coenzima A.
Glicolisi: fasi e regolazione. Gluconeogenesi. Regolazione allosterica ed ormonale. Via del pentosio fosfato.
Il Glicogeno: degradazione, sintesi.
Destino del Piruvato in condizioni aerobiche: sintesi di Acetil-CoA. La fermentazione lattica. Cenni alla fermentazione alcolica.
Ciclo dell'acido Citrico: funzioni, bilancio energetico e regolazione.
Degradazione dei lipidi: assorbimento, trasporto, deposito e mobilizzazione degli acidi grassi. Ossidazione degli acidi grassi. Cenni ai Corpi Chetonici.
Cenni al catabolismo degli amminoacidi. Ciclo dell’Urea.
Fosforilazione ossidativa: catena di trasporto di elettroni e sintesi di ATP.
Biosintesi degli acidi grassi: acetil-CoA carbossilasi, acido grasso sintasi. Regolazione integrata tra biosintesi e ossidazione degli acidi grassi.
Cenni a integrazione del metabolismo: ciclo digiuno-alimentazione.
Lingua Insegnamento
ITALIANO
Corsi
Corsi
CHIMICA
Laurea
3 anni
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Persone
Persone
Docenti di ruolo di IIa fascia
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